Здрасти

До колкото разбирам искаш да установиш конфигурацията на CО-NH връзката в пептидите т.е дали е в S-транс или S-цис.
Това можеш да направиш и с стандартен FТ-IR спектрофотометър, както и чрез UV-VIS и ще ти кажа как би могъл:
При S-цис конфигурацията кислородния атом от карбонилната група образува водородна връзка с водородния атом от NH групата, това създава и допълнително благоприятен ефект за p-пи спрежение C=O и Н-N.
Докато при S-транс конфигурацията няма такава връзка и ефекта от спрежението е малък.
Във FT-IR спектроскопията е известно, че намаляването на силовата констаната на връзката ще доведе до понижение на честотите на валентните трептения. Това намаление на силовата констаната идва от водородната връзка и от спрежението.
В случая за C=O групата от амид е от порядъка на 1650-1690 см-1 при цилични амиди тази честота се повишава и до 1705 см-1. Препоръчвам ти да следиш по карбонилната ивица, тук докакото NH валентните трептения за амидната група са в широк интервал от 3100-3400 см-1 и дават широка и сложна ивица.
Освен това чрез следене на пика при C=O групата могат да се първият количествени съотношениеа и да кажеш колко процента са в S-транс и колко в S-цис. Защото ако работиш на прецизен FT-IR ако имаш смес от двете конфигурации, то ще ти се появят два пика един при ниските честоти и един при по-високите, но къде ще бъдат точно те немога да ти кажа, тъй като IR профила на всяко съединеие е различен, но със сигурност те ще са в интервала 1650 и 1700 см-1 най-много и тaм вече ще съдиш в какво положение ти е амидната връзка.
На същия принцип можеш и да използваш и UV-VIS за да си по сигурен.
Поздрави и успехи

Съдържаниет е скрито
Влезте за да го видите

Редактирано от LAA на 28.06.06 12:19.